抗淀粉样前体蛋白抗体[ y188 ]（ab32136）

发表于由

种属反应性

与反应：小鼠、大鼠、人
  • 应用 AB评论 说明 WB 1 / 20000。检测到的频带的约95 kDa（预测分子量：87 kDa）。

    对于未纯化，使用1 / 100 – 1 / 10000。

    ihc-p 1 / 500。进行热介导抗原修复免疫组化染色协议开始之前。

    见协议（链路：http://www.abcam.com/protocols/ihc-antigen-retrieval-protocol）。

    流式细胞 1 / 70。

    ab172730兔单克隆抗体，适用于该抗体的同型对照。

    IP 1 / 30。 国际商会/如果 1 / 100。 冰冻切片 1 / 750。考研：18974297 免疫组化法 用于测定浓度依赖性。

    • 靶标

    • 功能作为一种细胞表面受体和对相关的神经元突起的生长表面的生理功能，神经细胞粘附和轴突生长。通过蛋白质-蛋白质相互作用参与细胞迁移和转录调控。能促进转录激活通过结合并抑制作用与麻木apbb1-kat5通过Notch信号通路。夫妇的凋亡诱导途径如介导的G（o）和吉普。G（o）α抑制ATP酶活性（相似性）。作为一个动我的膜受体，介导β-分泌酶和早老素1的轴突运输。参与铜代谢/氧化通过铜离子还原力。在体外，铜金属化应用诱导的神经元死亡直接或增强通过Cu（2＋）介导的低密度脂蛋白氧化。可以调节轴突生长通过结合到细胞外基质如肝素、胶原成分和四剪接异构体包含BPTI域具有蛋白酶抑制剂活性。诱导人依赖途径涉及p38 MAPK活化，导致β-淀粉样肽的内化和领先的皮层神经元线粒体功能障碍。提供铜（2 +）对GPC1是释放一氧化氮（NO）所需的离子和硫酸乙酰肝素链GPC1降解后。β淀粉样肽与金属还原活性的脂溶性金属螯合剂。结合如铜过渡金属，锌和铁。在体外，可降低Cu（2＋）、铁（3 +）Cu（+）和Fe（2＋），分别。β-淀粉样蛋白42是一个更有效的还原剂比β-淀粉样蛋白40。β淀粉样肽结合脑脊液中脂蛋白和载脂蛋白E和J和血浆中HDL颗粒，抑制金属的催化氧化的脂蛋白。beta-app42可激活单核吞噬细胞在大脑中引起炎症反应。促进tau蛋白聚集和酪氨酸蛋白激酶II介导的磷酸化。过表达hadh2作用导致氧化应激和神经毒性。同时结合在脂质筏GPC1。appicans引起神经细胞粘附到细胞外基质和可调节大脑中的神经突起生长。γCTF肽以及caspase裂解肽，包括C31，是神经元凋亡的有效促
      进剂。      n-app结合TNFRSF21触发caspase活化和神经元胞体和轴突变性（通过caspase-3）（通过caspase-6）。
    • 组织特异性在所有的胎儿组织和脑、肾的最高水平表达的研究，心脏和脾脏。肝弱表达。在成人的大脑，最高的表达在大脑皮层额叶和前perisylvian皮质鳃盖回发现。在小脑皮质中表达，后perisylvian皮质鳃盖回和时间相关的皮层。弱表达的条纹，额外的条纹和运动皮层。脑脊液和血浆中的表达。亚型抗原是神经组织的主要形式，型和亚型app751 APP770在非神经元细胞中广泛表达。app751是T淋巴细胞亚型最丰富的形式。appican星形胶质细胞中表达。
    • 疾病相关阿尔茨海默病1淀粉样脑血管病相关APP
    • 序列相似性属于应用程序的家庭。包含1 Kunitz抑制剂BPTI /域。
    • 结构域基底分拣信号（低音）是膜蛋白在基底表面的上皮细胞分选的要求。NPXY基序在许多酪氨酸磷酸化蛋白的发现是对PID结构域特异性结合的要求。然而，更多的氨基酸N端或C端的完整NPXY主题往往需要的相互作用。含有结合应用程序需要充分互动YENPTY基序的PID结构域蛋白。这些相互作用是独立的终端上的酪氨酸残基磷酸化。NPXY网站也参与网格蛋白介导的内吞作用。
    • 翻译后修饰酶在正常细胞的条件处理。解理由α-分泌酶，β-分泌酶或θ-分泌导致生成可溶性APP肽细胞外释放，s-app-alpha和s-app-beta，和相应的膜锚定端保留片段，C80，c83和C99。γ-分泌酶对C80和C83后续处理产量P3肽。这是主要的分泌途径和非淀粉样。另外，早老素/ nicastrin介导的C99γ分泌酶处理释放β-淀粉样蛋白，β淀粉样蛋白40（abeta40）和β淀粉样蛋白42（A），淀粉样斑块的主要成分，与细胞毒性的C-末端片段，γ周大福（50），（57）和γγCTF周大福（59）。许多其他小的β-淀粉样肽，β-淀粉样蛋白1-x肽，在脑脊髓液（CSF）发现包括β-淀粉样肽的X-15，α-分泌酶和终止在gln-686裂解产生的。蛋白水解裂解的半胱天冬酶在神经细胞凋亡。在asp-739解理由caspase-6，8、9导致的神经毒性C31肽生产和β-淀粉样肽的生产的增加。N-和O-糖基化。丝氨酸和1或8核心核心糖链的苏氨酸残基的O-糖基化。部分酪氨酸的糖基化（tyr-681）是在一些小的、短的β-淀粉样肽（β-淀粉样蛋白1-15、1-16、1-17、1-18，1-19和1-20）却没有发现对Aβ38，β-淀粉样蛋白40和β-淀粉样蛋白42。在酪氨酸修饰是不寻常的，是更流行的AD患者。有neu5achex聚糖（唾液酸）hexnac-o-tyr，neu5acneu5achex（唾液酸）hexnac-o-tyr和o-acneu5acneu5achex（唾液酸）hexnac-o-tyr结构，在o-ac是O-乙酰唾液酸。neu5acneu5ac最可能是唾液酸2,8neu5ac相连。在裂解位点附近o-glycosylations可能影响蛋白水解处理。appicans是L-APP亚型与O-硫酸软骨素。在C-末端的磷酸化酪氨酸，丝氨酸和苏氨酸残基的特异性神经元。磷酸化会影响应用程序的处理，神经细胞的分化和与其他蛋白的相互作用。磷酸化的激酶Cdc5和MAPK10神经元细胞在细胞分裂的thr-743，最大水平在细胞周期依赖性激酶CDK1在G2 / M期，在体外，通过GSK-3-β。的thr-743磷酸化引起的构象变化从而降低FE65家族成员的结合。磷酸化是需要结合tyr-757 SHC。磷酸化的酪蛋白激酶的胞外结构域的可溶性和膜结合的应用。这种磷酸化抑制肝素。胞外结合还原铜，在相应的氧化cys-144和cys-158结果，和二硫键的形成。在体外，应用铜（+）在β-淀粉样蛋白含有肽的生产增加过氧化氢的存在导致复杂。营养因子缺乏引起的β-分泌酶释放sAPP-β这是进一步裂解以释放APP N端片段表面APP裂解（n-app）。β淀粉样肽降解的IDE。
    • 细胞定位膜。膜，网格蛋白包被坑。细胞表面蛋白，迅速成为内通过网格蛋白涂层坑。在成熟过程中，未成熟的APP（N-糖基化的内质网）移动到高尔基复合体发育成熟（O-糖基化和硫酸化）。α-分泌酶裂解后，可溶性APP被释放到细胞外空间和C-末端是内化到内涵体和溶酶体。一些应用程序在分泌囊泡运输积累离开晚高尔基体和返回到细胞表面。γCTF（59）肽位于神经元的细胞质和细胞核。可转位到细胞核内，通过与apbb1（段）。frpl1 beta-app42结合在细胞表面，然后迅速内化的复杂。应用程序种类在基底表面的上皮细胞。神经细胞的分化过程中，thr-743的磷酸化形式是主要位于生长锥，适度的突起和微溶于细胞体。酪蛋白激酶磷酸化可以发生在细胞表面或内部后高尔基室。在核周室GPC1联营。在细胞质和细胞核周围的地区一个水泡模式SORL1的共定位。